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1.5.2. Aminoácidos. Enlace peptídico.

 

 Un aminoácido que forma parte de una proteína es un compuesto orgánico pequeño, con un grupo amino (-NH2), un átomo de hidrógeno (-H) y un grupo ácido o carboxilo  (-COOH), unidos covalentemente a un carbono central, que por ser el siguiente al extremo del grupo ácido se conoce como carbono α La cuarta valencia de ese carbono lleva un grupo lateral o grupo R (de radical) que varía en los distintos aminoácidos.

 

 

Excepto en la glicina, en la que el grupo lateral es un átomo de hidrógeno, en los demás aminoácidos el carbono α es asimétrico y, por ello, para cada aminoácido puede haber dos enantiómeros D y L. En todas las proteínas hay sólo L aminoácidos, aunque podemos encontrar D aminoácidos en las paredes celulares bacterianas.

 

Formula general de un D y un L aminoácido

 

Los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH. Cualquier aminoácido a pH neutro contiene, al menos, la carga negativa del grupo ácido (se disocia y suelta un protón al agua) y la carga positiva del grupo amino (capta un protón del agua). Si el pH se vuelve muy ácido, el grupo ácido incorpora un protón y desaparece la carga negativa. Si el pH se vuelve muy básico, el grupo amino cede un protón y desaparece la carga positiva.

 

Carácter anfótero de los aminoácidos

 

Los aminoácidos que no puede sintetizar un organismo se llaman esenciales, y deben ser incorporados con la dieta. En la especie humana hay ocho aminoácidos esenciales. Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua y muestran actividad óptica.

 

Los aminoácidos se clasifican atendiendo a las características de su grupo radical, según su ionización, polaridad y reactividad, en:

 

·        Neutros polares, cuando el grupo R contiene enlaces covalentes polares, por lo que, aunque no tienen carga eléctrica neta, tienen afinidad por el agua.

·        Neutros no polares, cuando el grupo R sólo contiene enlaces covalentes apolares que lo hacen muy hidrofóbico. Pueden ser alifáticos o aromáticos.

·        Ácidos, cuando el grupo R lleva un grupo ácido, de manera que a pH neutro, tienen carga eléctrica negativa neta.

·        Básicos, cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que a pH neutro, tienen carga eléctrica positiva neta.

 

Formulas de los 20 aminoácidos agrupados según sus características.

 

EL ENLACE PEPTIDICO. 

Los aminoácidos se unen por reacciones de condensación en las que el grupo amino de uno de ellos se une con el grupo carboxilo de otro formando una amida y liberándose una molécula de agua. Al enlace covalente formado se le llama peptídico, y el compuesto resultante de la unión de dos aminoácidos es un dipéptido. Este compuesto continúa teniendo un extremo con un grupo amino y otro extremo con un grupo carboxilo, por lo que puede volver a condensarse con otro aminoácido formando otro enlace peptídico. Cuando se juntan muchos aminoácidos de esta manera, siguiendo una secuencia lineal, se forma un polipéptido. Por convenio, el extremo amino se escribe al principio de la cadena y el carboxilo, al final.

 

Formación del enlace peptídico.

 

El enlace peptídico se estabiliza por resonancia, ya que posee cierto carácter de doble enlace, al desplazarse continuamente una pareja de electrones desde el grupo carbonilo al enlace peptídico y al revés. Como consecuencia de ello, el enlace peptídico es rígido (no admite giros) y los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono en α quedan en el mismo plano. El hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico está casi siempre en posición trans (opuesta) con respecto al oxígeno del grupo carbonilo. Las excepciones son los enlaces peptídicos de cualquier aminoácido con la prolina, que pueden ser cis (hacia el mismo lado) o trans. Como contraste, los enlaces del carbono a con el carbono carbonílico y con el nitrógeno son enlaces covalentes sencillos puros, alrededor de los cuales la molécula puede girar libremente.

 

Resonancia del enlace peptídico.

Rotaciones libres y restringidas en los enlaces de polipéptidos.

          

Cuando se forma el enlace peptídico desaparecen las cargas eléctricas de los grupos carboxilo y amino que participan en el enlace. Sin embargo, los grupos laterales de los aminoácidos de la cadena polipeptídica pueden llevar cargas eléctricas si incluyen grupos ácidos o básicos.

Para cada proteína existe un pH llamado punto isoeléctrico, en el que la carga eléctrica neta es cero.

 

Explicación del punto isoeléctrico de una proteína.